Sapun
Săpunurile sunt săruri cu diferite metale (sodiu, potasiu și altele) ale acizilor grași cu cel puțin opt atomi de carbon în moleculă.
Puterea de spălare se datorează faptului că moleculele de săpun aderă
cu ușurință atât la moleculele nepolare (de exemplu ulei și grăsimi) cât
și la moleculele polare (de exemplu apă).
Obținere și clasificare
Săpunurile se obțin prin hidroliza alcalină a grăsimilor. Aceștia se împart în trei categorii:- săpunuri de sodiu, care sunt solide și solubile în apă;
- săpunuri de potasiu, care sunt lichide și solubile în apă;
- săpunuri de aluminiu, mangan, calciu, bariu, care sunt solide și insolubile în apă.
Proprietăți fizice
Săpunurile sunt substanțe biodegradabile obținute prin hidroliză bazică. Puterea de spălare este dată de natura acidului gras, de natura ionului metalic, ca și de concentrația în tenside. În apele dure (care conțin săruri solubile de Ca și Mg), săpunurile de Na și K se transformă, parțial, în săruri de Ca și Mg ale acizilor grași, greu solubile care micșorează capacitatea de spălare.Utilizare
Datorită prezenței celor două părți net distincte în moleculă, săpunul are proprități tensioactive ( modifica tensiunea superficială dintre faza apoasa și cea organică). Din acest motiv, săpunul are acțiune de spălare.Săpunurile de sodiu se folosesc ca agenți de spălare, iar săpunurile de calciu, mangan, aluminiu, bariu, se folosesc pentru prepararea unsorilor consistente și a pastelor adezive.
Retete de sapun de casa: Sapun de Castilia.
Contine:
- 1000 grame ulei de masline
- 126 g soda caustica (NaOH)
- 340 g apa distilata ( am folosit ceai de musetel si galbenele)
- 3 linguri ulei de masline, adaugata la sfarsit, pt hidratare
Acest
sapun este foarte fin, recomandat pielii sensibile sau pielii delicate a
copiilor. Nu l-am parfumat cu absolut nimic. Face spuma putina, dar
fina.
Pt producerea sapunului aveti nevoie de cateva ingrediente si ustensile de lucru.
INGREDIENTE:
grasime, soda caustica ( NaOH) si apa. Acestea sunt ingredientele
principale, ingrediente din care si bunicile noastre faceau sapun ( ele
utilizau metoda "la cald", pe care eu insa nu o agreez prea tare).
Pt sapunul fin, indicat a ne spala pielea si parul, recomand utilizarea
metodei "la rece". Aceasta nu presupune fierberea sau coacerea
ingredientelor, ci doar incalzirea lor. Iese un sapun mult mai fin si
delicat, ce ingrijeste pielea si parul super bine. Este asa de delicat
cu pielea datorita cantitatii deloc neglijabile de glicerina naturala,
ce rezulta in cadrul procesului de saponificare.
Se folosesc diferite tipuri de ulei/grasime, autohtone sau de import. Fiecare ulei are proprietati diferite, unele fac mai multa spuma decat altele, altele ingrijesc mai bine pielea, altele o hidrateaza foarte bine. Recomand folosirea mai multor tipuri de ulei de-o data pt realizarea sapunului, pt a beneficia de toate proprietatile uleiurilor. Sapunul ideal trebuie sa faca spuma, sa hraneasca si sa catifeleze pielea, si sa miroase frumos. Fiecare ulei/grasime are un indice de saponificare diferit, asa ca recomand mare atentie in calcularea acestuia, pt a nu compromite rezultatul final. Acesti indici ii puteti gasi pe site-uri specializate.
Nu se poate fabrica sapun fara soda caustica, asa ca trebuie achizitionata si aceasta. Puritatea ei trebuie sa fie cat mai mare posibil: 98-99%. Aveti grija ca aceasta sa fie specificata pe ambalaj. Soda o puteti gasi sub forma de fulgi sau pulbere, de culoare alba.
Apa folosita in fabricarea sapunului trebuie sa fie apa distilata, pt a nu se crea alte legaturi chimice. Alti producatori de sapunuri folosesc insa apa de izvor sau chiar apa minerala. Personal nu am incercat decat cu apa distilata. In locul apei, puteti folosi insa si ceaiuri/infuzii de plante ( tot cu apa distilata), sucuri proaspete de fructe sau legume ( doar cele facute acasa, de voi, nu din cele cumparate), precum si lapte ( cel mai cautat este laptele de capra).
Pt parfumarea sapunului se folosesc uleiuri esentiale, folosite simple, sau combinate intre ele. Recomand utilizarea doar a uleiurilor esentiale, nu a celor de candela, pe care le gasiti peste tot. Cele esentiale sunt mult mai concentrate si benefice pt trup si suflet. Le puteti achizitiona de la aproape orice magazin naturist.
Nu se poate fabrica sapun fara soda caustica, asa ca trebuie achizitionata si aceasta. Puritatea ei trebuie sa fie cat mai mare posibil: 98-99%. Aveti grija ca aceasta sa fie specificata pe ambalaj. Soda o puteti gasi sub forma de fulgi sau pulbere, de culoare alba.
Apa folosita in fabricarea sapunului trebuie sa fie apa distilata, pt a nu se crea alte legaturi chimice. Alti producatori de sapunuri folosesc insa apa de izvor sau chiar apa minerala. Personal nu am incercat decat cu apa distilata. In locul apei, puteti folosi insa si ceaiuri/infuzii de plante ( tot cu apa distilata), sucuri proaspete de fructe sau legume ( doar cele facute acasa, de voi, nu din cele cumparate), precum si lapte ( cel mai cautat este laptele de capra).
Pt parfumarea sapunului se folosesc uleiuri esentiale, folosite simple, sau combinate intre ele. Recomand utilizarea doar a uleiurilor esentiale, nu a celor de candela, pe care le gasiti peste tot. Cele esentiale sunt mult mai concentrate si benefice pt trup si suflet. Le puteti achizitiona de la aproape orice magazin naturist.
Sapunul poate fi imbunatatit cu plante de tot felul, cu lapte, cu
miere, cu seminte sau cereale macinate, pt exfoliere. Se pot adauga la
final: seminte de mac, fulgi de ovaz, tarate de grau, malai, gris ,
plante macinate si tot ceea ce va doreste sufletelul ( dar nu toate
de-odata).
USTENSILE DE LUCRU:
- cantar bun ( sa cantareasca din gram in gram)
- termometre de alimente ( din cele folosite pt fripturi, ce arata ca o andrea). Este suficient si unul, dar sa-l stergeti inainte de a-l introduce dintr-un vas in altul
- mixer stick ( va ajuta foarte mult, pt ca scurteaza incredibil de mult timpul de lucru; incercati insa sa nu-l folositi decat pt asta. Eu l-am luat pe cel mai ieftin gasit pe piata)
- doua vase inalte din plastic
- o lingura de lemn
- un vas in care sa incalzesti uleiurile ( am un vas din inox cu coada)
- ochelari de protectie
- masca pt fata, sa nu inhalati vaporii de soda
- manusi de protectie- sunt ok cele galbene, de menaj
- haine mai rele
Asta reprezinta "aparatura" necesara producerii sapunului, exact ceea ce folosesc si eu acasa. Tin sa precizez ca eu fac sapun in cantitati mici, in bucataria proprie.
- o lingura de lemn
- un vas in care sa incalzesti uleiurile ( am un vas din inox cu coada)
- ochelari de protectie
- masca pt fata, sa nu inhalati vaporii de soda
- manusi de protectie- sunt ok cele galbene, de menaj
- haine mai rele
Asta reprezinta "aparatura" necesara producerii sapunului, exact ceea ce folosesc si eu acasa. Tin sa precizez ca eu fac sapun in cantitati mici, in bucataria proprie.
PASII NECEARI FABRICARII SAPUNULUI:
-
se cantaresc toate uleiurile. Se pun in acelasi vas, rand pe rand,
setand cantarul pt fiecare. Acelasi vas o sa-l puneti si la incalzit
- se cantareste in vasul de plastic (inalt, neaparat) cantitatea de lichid ( se poate folosi ceai de plante, suc proaspat stors de fructe sau legume, sau apa- neaparat apa distilata; se pot si combina intre ele)
- se cantareste cantitatea de soda ( de puritatate 98-99% neaparat- e mai greu de gasit, dar nu imposibil )
- se adauga treptat, cu grija soda in apa ( NEAPARAT SODA IN APA, nu invers, ca poate chiar sa "explodeze", amestecand usor, pana se dizolva soda. Aveti mare grija sa faceti operatiunea asta intr-un spatiu aerisit bine ( eu fac in balcon, cu geamul larg deschis), fara copii sau animalute prin preajma. Aveti grija, ca lichidul se va incinge tare-tare. Amestecati din cand in cand, pana nu mai ramane soda pe fundul vasului.
- intre timp se pun la incalzit uleiurile, dar aveti grija sa nu uitati de ele ( temp sa fie in jur de 45-50 grade)
- folosind termometrul, se masoara temperatura solutiei de soda. Cand temperatura ajunge pe la 50 grade, se golesc uleiurile din vasul in care le-ati incalzit in cel de-al doilea vas de plastic.
- incearcati sa le potriviti temperatura, ca amandoua sa fie la fel: solutia de soda si cea de ulei
- odata atinsa temperatura necesara, se adauga treptat, amestecand continuu, solutia de soda in ulei, in ordinea asta
- se amesteca timp de 1-2 minute si apoi se foloseste stickul ( dureaza 5-10 min, in functie de cantitatea de sapun pe care doriti s-o faceti; cu cat e mai mica, cu atat terminati mai repede).
- cand se mai intareste ( ca o budinca subtire), se adauga cantitatea de ulei folosita la hidratare ( eu folosesc ulei din germeni de grau, ulei de masline extravirgin etc), diverse plante, lapte , miere, malai etc
-acum a venit momentul sa se puna sapunul in forme ( recomand de plastic). Se acopera cu folie alimentara si se pune sub paturi sau perne, sa stea la caldura pana a doua zi ( de obicei, fac sapun seara)
- se scot din forme si se lasa sa se "odihnesca" 8 sapt ( altii spun 6, dar eu recomand min 8 sapt), in spatii uscate si aerisite.
- se cantareste in vasul de plastic (inalt, neaparat) cantitatea de lichid ( se poate folosi ceai de plante, suc proaspat stors de fructe sau legume, sau apa- neaparat apa distilata; se pot si combina intre ele)
- se cantareste cantitatea de soda ( de puritatate 98-99% neaparat- e mai greu de gasit, dar nu imposibil )
- se adauga treptat, cu grija soda in apa ( NEAPARAT SODA IN APA, nu invers, ca poate chiar sa "explodeze", amestecand usor, pana se dizolva soda. Aveti mare grija sa faceti operatiunea asta intr-un spatiu aerisit bine ( eu fac in balcon, cu geamul larg deschis), fara copii sau animalute prin preajma. Aveti grija, ca lichidul se va incinge tare-tare. Amestecati din cand in cand, pana nu mai ramane soda pe fundul vasului.
- intre timp se pun la incalzit uleiurile, dar aveti grija sa nu uitati de ele ( temp sa fie in jur de 45-50 grade)
- folosind termometrul, se masoara temperatura solutiei de soda. Cand temperatura ajunge pe la 50 grade, se golesc uleiurile din vasul in care le-ati incalzit in cel de-al doilea vas de plastic.
- incearcati sa le potriviti temperatura, ca amandoua sa fie la fel: solutia de soda si cea de ulei
- odata atinsa temperatura necesara, se adauga treptat, amestecand continuu, solutia de soda in ulei, in ordinea asta
- se amesteca timp de 1-2 minute si apoi se foloseste stickul ( dureaza 5-10 min, in functie de cantitatea de sapun pe care doriti s-o faceti; cu cat e mai mica, cu atat terminati mai repede).
- cand se mai intareste ( ca o budinca subtire), se adauga cantitatea de ulei folosita la hidratare ( eu folosesc ulei din germeni de grau, ulei de masline extravirgin etc), diverse plante, lapte , miere, malai etc
-acum a venit momentul sa se puna sapunul in forme ( recomand de plastic). Se acopera cu folie alimentara si se pune sub paturi sau perne, sa stea la caldura pana a doua zi ( de obicei, fac sapun seara)
- se scot din forme si se lasa sa se "odihnesca" 8 sapt ( altii spun 6, dar eu recomand min 8 sapt), in spatii uscate si aerisite.
Istoria Sapunului
Din ȋnsemnările lăsate de istoricul roman, Pliniu cel Bătrân, reiese că ȋn secolul I e.n., săpunul era cunoscut, fiind preparat din soda şi grăsimi animale. Acest săpun
nu avea însă un miros plăcut iar pentru a estompa acest miros romanii
care îşi permiteau, uitlizau ape de flori care imprimau un miros plăcut
corpului.
Romanii aveau cunoştinţe despre
fabricarea săpunului, confirmate pe de o parte prin descoperirile de la
Pompei, iar pe de altă parte prin prima menţionare documentară despre
spălarea corpului cu săpun, datoratădoctorului Galenus, în secolul al
II-lea e.n.. Tot în perioada romană, avem de la doctorul Priscianus,
prima atestare documentară despre o afacere cu un cazan de produs săpun,
denumit “saponarius”.
Cea mai veche
atestare documentară despre fabricarea săpunului datează din anul 2800
î. Hr. şi provine din vechiul Babilon. A fost găsit, îngropat în pământ,
un cilindru ceramic, inscripţionat cu detalii despre fierberea grăsimii
şi a cenuşii, care conţinea o substanţă similară săpunului. Un document
egiptean din domeniul medicinii, datând din 1500 î. Hr., cunoscut sub
numele de Papirusul lui Ebers, descrie o substanţă asemănătoare
săpunului, realizată prin combinarea uleiurilor cu anumite săruri
alcaline şi folosită pentru spălat şi tratarea unor boli ale pielii.
Legenda spune că denumirea de “săpun”
provine de la locul numit “Muntele Sapo” din vechea Romă, unde grăsimea
provenită de la sacrificarea animalelor se amesteca cu cenuşă şi curgea
spre râu, atunci când ploua. Femeile care spălau rufe in râul Tibru au
observat că acest amestec le curăţa rufele mult mai bine decât numai cu
apă.
Dintre popoarele antice, romanii şi
egiptenii erau cei mai pretenţioşi cu igiena corporală, la egipteni
existând şi o motivaţie religioasă. Ei considerau ca un corp murdar
exprimă lipsa de smerenie în faţa zeului, chiar dacă sufletul este
curat. Se spălau cu săpunuri din argilă amestecată cu cenuşă, care avea o
putere mare de curăţare a pielii, iar pentru un miros plăcut, după
spălare foloseau uleiuri cu diferite arome. Herodot spunea despre
egipteni că dădeau mai multă importanţă igienei decât
aspectului exterior. Săpaturile arheologice atestă mijloace de încălzire
a apei şi instalaţii pentru duşuri din vremuri foarte, foarte vechi (cu
un secol i.Hr).
Apoi igiena a fost abandonată, abia pe la
sfârşitul secolului XIX şi începutul secolului XX igienei i s-a dat o
atenţie mai mare curăţenia personală fiind considerată benefică atât
pentru sănătatea fizică cât şi pentru cea mentală.
Poate ca săpunul ar fi cunoscut o
evoluţie mai fericită, iar societatea umană ar fi fost mai puţin lovită
de boli, dacă, “vremurile întunecate”, cu alte valori decât curăţenia
sau săpunul nu grabeau căderea Romei.
Ca urmare, putem vorbi de producerea şi
de folosirea sistematică a săpunului în Europa, abia la începutul
primului mileniu şi atunci, săpunul fiind un lux.
Primele producţii manufacturiere apar la
Marsilia (Franţa) şi Savona (Italia), suficiente pentru necesităţile
elitei sociale, dar inaccesibile populaţiei pentru a infrunta o
epidemie, cu atât mai mult, cu cât nimeni nu ştia să facă o legatură
între igienă şi îmbolnăvire.
Săpunurile pe bază de ulei de măsline
produse în Spania, Italia şi sudul Franţei erau de o calitate superioară
celor fabricate din seu, în Anglia şi nordul Franţei. Aceste săpunuri
erau adecvate spălării textilelor, iar cele pe bază de ulei de măsline
erau preferate pentru igiena personală.
Dupa anul 1810 chimistul belgian Ernest
Solvay a descoperit un procedeu prin care hidroxidul de sodiu putea fi
produs prin acţiunea unui electrod asupra apei de mare, iar produsul
secundar avea doar un singur atom de hidrogen. Acest lucru a însemnat o
sursă ieftină şi curată de leşie pentru producătorii de săpun.
Izbucnirea Primului Război Mondial a
însemnat o creştere fără precedent a cererii de săpun, cerere pe care
manufacturierii n-o mai puteau acoperi. Companiile industriale au
început producerea în masă a detergenţilor din produse pe bază de
petrol. Acestea sunt săpunurile pe care le găsim astăzi în magazine...
Proteine
Proteinele sunt substanțe organice macromoleculare formate din lanțuri simple sau complexe de aminoacizi; ele sunt prezente în celulele tuturor organismelor vii în proporție de peste 50% din greutatea uscată. Toate proteinele sunt polimeri ai aminoacizilor, în care secvența acestora este codificată de către o genă. Fiecare proteină are secvența ei unică de aminoacizi, determinată de secvența nucleotidică a genei.
Tipuri de proteine
În funcție de compoziția lor chimică ele pot fi clasificate în:
Holoproteine cu următoarele clase de proteine
Proteine globulare (sferoproteine) sunt de regulă substanțe solubile în apă sau în soluții saline: protaminele, histonele, prolaminele, gluteinele, globulinele, albuminele.
Proteinele fibrilare (scleroproteinele) caracteristice regnului animal, cu rol de susținere, protecție și rezistență mecanică: colagenul, cheratina și elastina.
Heteroproteinele sunt proteine complexe care sunt constituite din o parte proteică și o parte prostetică; în funcție de această grupare se pot clasifica astfel:
glicoproteine
Proprietăți fizico-chimice
Masă moleculară
Datorită formării aproape în exclusivitate din aminoacizi, putem considera proteinele ca fiind de fapt niște polipeptide, cu masă moleculară foarte mare, între 10.000 și 60.000.000. Masa moleculară se determină prin diferite metode, mai ales în cazul proteinelor cu masa moleculară foarte mare ca de exemplu proteina C reactivă. Masa moleculară a diferitelor proteineDenumirea proteinei Sursa proteinei/Izolată din Masa moleculară
Lactalbumină lapte 17000
Gliadina grîu 27.500
Insulina pancreas 12,000
Hordeina orz 27.500
Hemoglobina globule roșii 68.000
Hemocianina moluște(sînge) , artropode(sînge) 2.800.00
Miozina mușchi 850.000
Pepsină stomac 36.000
Peroxidaza rinichi 44.000
Virusul mozaicului tutunului (capsida) tutun 17.000.000
Deoarece la multe proteine masa moleculară apare ca un multiplu de 17,500, multă vreme s-a mers pe ipoteza că particulele proteice sunt formate prin unirea mai multor molecule de bază ce au masa moleculară în jurul valorii de 17,500. Aceste molecule de bază s-ar putea uni între ele prin așa numitele valențe reziduale, ducînd la formarea de agregate moleculare. Atunci cînd are loc ruperea acestor valențe reziduale ar avea loc doar modificarea proprietților fizice ale proteinelor, în timp ce dacă are loc ruperea legăturilor principale (legăturile peptidice), proteina își modifică proprietățile fizico-chimice.
Solubilitatea proteinelor
Proteinele sunt substanțe solide, macromoleculare, solubile în general în apă și insolubile în solvenți organici nepolari. Unele proteine sunt solubile în apă dar insolubile în alcool, altele sunt solubile în soluții apoase de electroliți, acizi organici. Datorită gradului diferit de solubilitate în diferiți solvenți, proteinele se pot izola, identifica și separa. Solubilitatea lor depinde foarte mult de legăturile care se stabilesc între grupările libere de la suprafața macromoleculelor și moleculele solventului. La suprafața macromoleculelor proteice se găsesc grupări libere de tip polar,-COOH, -NH2, -OH, -SH, -NH, grupări cu caracter hidrofil care favorizează dizolvarea proteinelor în apă. De asemenea există grupări de tip apolar, hidrofobe, de regulă radicali de hidrocarburi -CH3, -C6H5, -C2H5, care favorizează dizolvarea proteinelor în alcool. Însă în marea lor majoritate predomină grupările polare, determinante pentru caracterul hidrofil. În contact cu apa proteinele greu solubile manifestă fenomenul de gonflare, datorită tendinței de hidratare datorată grupărilor polare. Gelatina de exemplu se îmbibă foarte puternic cu apa dînd naștere prin răcire la geluri. La dizolvarea proteinelor în apă, are loc fenomenul de formare a coloizilor hidrofili. S-a constatat că în soluții diluate se găsesc macromolecule proteice izolate, iar în cazul soluțiilor concentrate se formează agregate de macromolecule proteice. Soluțiile coloidale ale proteinelor, coagulează prin încălzire, prezintă efectul Tyndall (dispersia fasciculului de lumină).
Punctul izoelectric și caracterul amfoter
Caracter amfoter
Proteinele, la fel ca și aminoacizii, sunt substanțe amfotere și formează în soluții apoase amfioni: , în prezența H2O
În mediu acid proteinele se comportă ca baze slabe, ele primind protoni și formînd cationi proteici: , cation al proteinei. Reacția stă la baza electroforezei proteinelor, datorită incărcării pozitive cationii migrează spre catod, fenomen numit cataforeză, proteina fiind în acest caz electropozitivă.
În mediu bazic proteinele se comportă ca acizii slabi, ele cedînd protoni, se formează astfel anioni proteici, care migrează spre anod fenomenul fiind denumit anaforeză, proteina avînd încărcare electronegativă. , anion al proteinei.
Datorită caracterului amfoter proteinele pot neutraliza cantități mici de substanță acidă sau bazică, avind în acest fel rol de soluție tampon, prin acest lucru contribuind la menținerea echilibrului acido-bazic al organismului. În general caracterul amfoter este imprimat de cele grupările -NH2 și -COOH libere care nu sunt implicate în legaăturile peptidice. Dacă în molecula proteinei există mai mulți aminoacizi dicarboxilici atunci molecula se va comporta ca un acid slab, iar în cele în care predomină aminoacizii diaminați se comportă ca baze slabe. Chiar dacă într-o moleculă există un număr egal de grupări amino si carboxil, deci teoretic molecula ar trebui sa fie neutră, în realitate datorită gradului de ionizare mult mai mare a grupării carboxil față de gruparea amino, molecula proteinei va avea un caracter slab acid, în soluția ei întîlnindu-se amfiioni proteici, anioni proteici și protoni (H+ ).
Punct izoelectric
Prin acidulare echilibrul reacției se deplasează spre formarea de cationi proteici. La o anumită concentrație a H+, proteina devine neutră deoarece gruparea aminică și cea carboxilică sunt la fel de disociate și deci molecula este neutră din punct de vedere electric. În acel moment se vor găsi în soluție amfiioni, H+, ioni hidroxil -HO; pH-ul la care soluția unei proteine conține anioni și cationi în proporție egală poarta denumirea de punct izoelectric, se notează cu pHi, fiind o constantă foarte importantă a proteinelor. Fiecare proteină la punctul izoelectric are un comportament specific, avînd o solubilitate si reactivitate chimică minimă; de asemenea hidratarea particulelor coloidale, vîscozitatea și presiunea osmotică sunt de asemenea minime. Precipitarea proteinei la punctul izoelectric este în schimb maximă, dar nu se deplasează sub influența curentului electric. De obicei valorile punctului izoelectric variază între 2,9 și 12,5 [6] [7] și se determină prin diferite metode: potențiometrice, electroforetice.
Precipitarea proteinelor
Sub acțiunea diferiților factori fizici (ultrasunete, radiații cu diferite lungimi de undă, căldură), factori chimici (acizi, baze, diferiți solvenți organici), sau mecanici (agitare), are loc fenomenul de precipitare a proteinelor, precipitarea care poate fi reversibilă sau ireversibilă.
Precipitare reversibila:
Precipitarea reversibilă se poate produce sub acțiunea soluțiilor concentrate ale sărurilor alcaline dar și în prezența unor dizolvanți organici miscibili cu apa în orice proporție, cum sunt de exemplu acetona și alcoolul. În cadrul acestei precipitări molecula proteinei suferă unele modificări fizico-chimice, dar nu are loc afectarea structurii moleculare. Puterea de precipitare a proteinelor de către diferiți ioni este data de seria liofilă a lui Hofmeister [8]. Dacă anionul rămîne același, puterea de precipitare a cationilor scade în următoarea ordine: Li+>Na+>NH4+> cănd cationul ramîne același anionii se comportă astfel: SO42->PO43->CH3COO->Citrat->tartrat->Cl->NO3->ClO3->Br->I->SCN-. Solvenții de tipul alcoolului sau acetonei, în funcție de concentrația lor, pot forma fie precipitate reversibile, fie ireversibile. Sărurile alcaline au un comportament diferit față de proteine, în soluții diluate mărind solubilitatea proteinelor, iar în soluții concentrate determinînd precipitarea lor reversibilă. De altfel soluțiile sărurilor alcaline de diferite concentrații se folosesc pentru precipitarea fracționată a proteinelor din amestecuri.
Precipitare ireversibilă
În cursul acestei precipitări molecula proteinei suferă modificări fizico-chimice ireversibile avînd loc și modificarea structurii moleculare. De regulă se produce la adăugarea de soluții ale metalelor grele (Cu,Pb, Hg, Fe), a acizilor minerali tari (HNO3, H2SO4) acidul tricloracetic, a soluțiilor concentrate de alcool sau acetonă, sau, în cazul anumitor proteine, în prezența căldurii. Prin precipitare ireversibilă proteinele își pierd activitatea biologică (enzimatică, hormonală, etc.), are loc o descreștere a solubilității, modificarea activității optice și, de asemenea, sunt mai ușor de degradat sub acțiunea unor enzime proteolitice. Prin îndepărtarea factorilor care au dus la precipitare, proetienele nu revin la forma lor inițială și nu iși pot reface structura moleculară. Proteinele precipitate își pierd din proprietățile hidrofile "obțînînd" proprietăți hidrofobe.
Reactia de hidroliza a proteinelor.
Proteinele au proprietatea de a hidroliza prin fierbere indelungata cu formare de molecule mai mici ca peptone, polipeptide si aminoacizi.
Substante necesare: proteine, acid sulfuric, hidroxid de sodiu si sulfat de cupru.
Experienta: Intr-un balon se introduc 2-3 ml solutie de proteine si cca 16-20 ml acid sulfuric 25%. Se ataseaza balonului un refrigerent ascendent si se incalzeste cu ajutorul unui resou electric. Din solutie se ia o cantitate mica, se neutralizeaza cu hidroxid de sodiu 10% si se verifica din cand in cand reactia biuretului caracteristica proteinelor. Hidroliza se considera terminata cand reactia biuretului e negativa.
Reactia biuretica sau biuretului.
Este reactia de formare a unei coloratii violete sau albastru- violeta, ce apare la tratarea unei solutii puternic alcaline de proteine cu cateva picaturi dintr-o solutie de sulfat de cupru. Culoarea apare la tioti compusii care contin gruparile: —CO—NH—, —CH—NH—, —CS—NH— si se datoreste formarii unui complex intern.
Substante necesare: solutie de proteine; hidroxid de sodiu; sulfat de cupru, solutie diluata. Experienta: Intr-o eprubeta se trateaza 2-3 ml solutie de proteine cu un volum egal de hidroxid de sodiu 20-30% si apoi cu 1-2 picaturi de solutie apoasa de sulfat de cupru 1%. Apare o coloratie rosie- violeta caracteristica.
Reactia xantoproteica.
Ea consta in aparitia uneicoloratii galbene intense la tratarea unei solutii de proteina cu acid azotic concentrat la rece sau la cald. Aminoacizii care contin in molecula radicali aromatici reactioneaza cu acidul azotic concentrat, la incalzire, formand nitroderivati de culoare galbena.Culoarea se intensifica la adaugarea de hidroxid alcalin, trecand in portocaliu in prezenta resturilor fenolice de triptofan, tirozina, fenilalanina etc.
Substante necesare: solutie de proteina; acid azotic concentrat; amoniac; hidroxid de sodiu sau potasiu solutie 20-30%.
Experienta:Intr-o eprubeta ce contine 3 ml solutie de proteina se picura 1 ml acid azotic HNO3 concentrat.Se formeaza o tulbureala sau chiar un precipitat alb.Se incalzeste la fierbere 1-2 minute; solutia se coloreaza in galben intens. Coloratia galbena care apare se datoreaza formarii unor nitroderivati. Se raceste amestecul si se picura 3-4 ml solutie de hidroxid de sodiu 20%. Culoarea se intensifica(portocaliu).
Clasificarea proteinelor
În functie de structura loc chimica, de rolul pe care îl îndeplinesc în organismele vii si de proprietatile lor fizico-chimice, proteinele pot fi clasificate în mai multe moduri.
Delimitarea neta între proteine si polipeptide este foarte dificila deoarece exista proteine alcatuite numai din catene polipeptidice (asa-numitele proteine simple sau holoproteine). Majoritatea autorilor delimiteaza aceste doua clase de biomolecule dupa masa lor moleculara considerând ca polipeptidele au o masa moleculara de pâna la 10.000 Da, iar proteinele au masa moleculara superioara acestei valori.
În functie de forma moleculelor, proteinele sunt de doua tipuri:
- proteine fibrilare care au molecula filiforma si sunt, în general, insolubile în apa. Din aceasta grupa fac parte de exemplu fibroina, keratinele, colagenul etc.
- proteine globulare a caror molecula are forma sferica sau elipsoidala si sunt usor solubile în apa. Din clasa proteinelor globulare fac parte toate enzimele, globulinele serice si alte.
În functie de rolul biologic principal pe care îl îndeplinesc, proteinele se împarte în 6 clase astfel:
- Proteine structurale
Acestea sunt reprezentate de proteinele ce joaca rol plastic, adica acele proteine ce intra în structura membranelor biologice, a tesuturilor si organelor. Proteinele structurale cele mai bine studiate sunt: colagenul întâlnit în tesutul conjunctiv din cartilaje, tendoane, piele, oase etc., elastina ce intra în structura tesutului conjunctiv elastic din ligamente, fibroina din matasea produsa de Bombix mori, sclerotina întâlnita în exoscheletul insectelor, keratina ce se gaseste în cantitati mari în derma, par, pene etc., proteinele membranare ce intra în structura tuturor membranelor biologice si altele.
- Proteinele de rezerva au rolul principal de a constitui principala rezerva de aminoacizi a organismelor vii. Din aceasta grupa fac parte cazeina care este componenta proteica majora a laptelui, gliadina din cariopsele cerealelor, zeina ce reprezinta principala proteina de rezerva din boabele de porumb, ovalbumina si lactalbumina din oua si respectiv din lapte, feritina care faciliteaza acumularea ionilor de fier în splina si altele.
- Proteinele contractile au un rol important pentru miscarea organismelor vii fiind implicate în contractia muschilor, cililor, flagelilor etc. Cele mai bine studiate proteine contractile sunt actina si miozina implicate în contractia miofibrilelor si dineina care asigura miscarea cililor si flagelilor la nevertebrate.
- Proteinele de transport sunt proteine cu o structura deseori complexa ce îndeplinesc un important rol în transportul diferitilor metaboliti în organism. Cele mai bine studiate proteine de transport sunt hemoglobina care asigura transportul oxigenului si dioxidului de carbon, mioglobina cu rol în transportul oxigenului la nivel muscular, albuminele serice care realizeaza transportul acizilor grasi în circulatia sanguina, b-lipoproteinele serice care asigura transportul lipidelor în sânge etc. Tot din aceasta categorie fac parte si transportorii membranari care realizeaza transportul activ, contra gradientului de concentratie, al diferitilor metaboliti prin membranele biologice.
- Proteinele cu rol catalitic si hormonal reprezinta o grupa extrem de importanta de proteine functionale. Din aceasta grupa fac parte enzimele (care sunt toate, fara nici o exceptie, proteine), precum si unii hormoni (hormonii reglatori ai hipotalamusului, hormonii hipofizei, cei pancreatici, hormonii paratiroidieni, hormonii timusului etc.).
- Proteine cu rol de protectie. Acestea sunt proteine implicate în diferite procese fiziologice de protectie si aparare a organismului fata de anumiti factori externi. Cele mai bine studiate sunt trombina (o proteina ce participa la procesul coagularii sanguine), fibrinogenul (care este precursorul fibrinei, proteina implicata, de asemenea, în procesul coagularii sanguine), imunoglobulinele sau anticorpii (proteine capabile sa formeze complecsi anticorp - antigen cu proteinele straine organismului respectiv si altele.
În functie de structura lor chimica, proteinele se împart în doua mari grupe: proteine simple si proteine complexe.
- Proteine simple (holoproteine). Acestea sunt proteine ale caror molecule sunt formate numai din catene polipeptidice. Acest lucru a fost demonstrat prin faptul ca prin hidroliza completa, holoproteinele pun în libertate numai aminoacizi. Din aceasta grupa fac parte o serie de proteine ce îndeplinesc importante functii biochimice si fiziologice α, β si γ-globulinele serice, anticorpii, histonele, protaminele, fibrinogenul, miozina, actina, colagenul, fibroina, keratinele etc.
- Proteinele complexe (numite si conjugate, sau heteroproteine) contin în molecula lor, pe lânga componenta proteica si o componenta de alta natura numita grupare prostetica. La rândul lor, heteroproteinele se împart în mai multe grupe în functie de natura chimica a gruparilor prostetice.
- Cromoproteinele contin în molecula lor o grupare prostetica de natura protoporfirinica. Din aceasta categorie fac parte o serie de proteine ce îndeplinesc importante functii biochimice si fiziologice: hemoglobina, mioglobina, citocromii, catalaza, peroxidaza etc.
- Lipoproteinele contin în molecula lor grupari prostetice de natura lipidica. Din aceasta grupa fac parte de exemplu lipoproteinele serice.
- Fosfoproteinele. Gruparile prostetice ale hetero-proteinelor din aceasta grupa sunt reprezentate de resturi de serina esterificate cu acid fosforic. Cele mai cunoscute fosfoproteine sunt cazeina, vitelina, vitelenina, fosvitina si altele.
- Glicoproteinele contin grupari prostetice de natura glucidica (galactoza, manoza, unele hexozamine, acidul N-acetilneuraminic etc.). Din grupa glicoproteinelor sunt bine studiate γ-globulinele, orosomucoidul plasmatic, ovalbumina, glucoproteinele serice ce determina grupele sanguine si altele.
- Metaloproteinele contin unii ioni metalici (Fe2+, Fe3+, Cu2+, Zn2+) în calitate de grupare prostetica. Din aceasta grupa fac parte de exemplu alcooldehidrogenaza, enolaza, feritina, conalbumina, ceruloplasmina si altele. Trebuie mentionat faptul ca la metaloproteine, ionul metalic este legat direct de catenele polipeptidice ale componentei proteice si nu este inclus într-o alta structura (cum ar fi nucleul protoporfirinic la cromoproteine).
- Flavoproteinele contin un flavinnucleotid în calitate de grupare prostetica. Din aceasta grupa fac parte flavoenzimele FMN- si FAD-dependente (succinat-dehidrogenaza, aminoacid-oxidazele etc.).
- Nucleoproteinele sunt poate cele mai importante proteine complexe datorita faptului ca gruparea lor prostetica este reprezentata de un acid nucleic. În functie de natura acidului nucleic ce joaca rol de grupare prostetica ele se împarte în ribonucleoproteine (nucleoproteine ce contin ARN) si deoxiribonucleo-proteine (ce contin ADN în calitate de grupare prostetica).
Sursa:
www.wikipedia.ro
http://arhivaparlamentului.blogspot.com/2011/04/proteine.
www.scritube.comhtml
http://11bunirea.eu5.org
Tipuri de proteine
În funcție de compoziția lor chimică ele pot fi clasificate în:
Holoproteine cu următoarele clase de proteine
Proteine globulare (sferoproteine) sunt de regulă substanțe solubile în apă sau în soluții saline: protaminele, histonele, prolaminele, gluteinele, globulinele, albuminele.
Proteinele fibrilare (scleroproteinele) caracteristice regnului animal, cu rol de susținere, protecție și rezistență mecanică: colagenul, cheratina și elastina.
Heteroproteinele sunt proteine complexe care sunt constituite din o parte proteică și o parte prostetică; în funcție de această grupare se pot clasifica astfel:
glicoproteine
Proprietăți fizico-chimice
Masă moleculară
Datorită formării aproape în exclusivitate din aminoacizi, putem considera proteinele ca fiind de fapt niște polipeptide, cu masă moleculară foarte mare, între 10.000 și 60.000.000. Masa moleculară se determină prin diferite metode, mai ales în cazul proteinelor cu masa moleculară foarte mare ca de exemplu proteina C reactivă. Masa moleculară a diferitelor proteineDenumirea proteinei Sursa proteinei/Izolată din Masa moleculară
Lactalbumină lapte 17000
Gliadina grîu 27.500
Insulina pancreas 12,000
Hordeina orz 27.500
Hemoglobina globule roșii 68.000
Hemocianina moluște(sînge) , artropode(sînge) 2.800.00
Miozina mușchi 850.000
Pepsină stomac 36.000
Peroxidaza rinichi 44.000
Virusul mozaicului tutunului (capsida) tutun 17.000.000
Deoarece la multe proteine masa moleculară apare ca un multiplu de 17,500, multă vreme s-a mers pe ipoteza că particulele proteice sunt formate prin unirea mai multor molecule de bază ce au masa moleculară în jurul valorii de 17,500. Aceste molecule de bază s-ar putea uni între ele prin așa numitele valențe reziduale, ducînd la formarea de agregate moleculare. Atunci cînd are loc ruperea acestor valențe reziduale ar avea loc doar modificarea proprietților fizice ale proteinelor, în timp ce dacă are loc ruperea legăturilor principale (legăturile peptidice), proteina își modifică proprietățile fizico-chimice.
Solubilitatea proteinelor
Proteinele sunt substanțe solide, macromoleculare, solubile în general în apă și insolubile în solvenți organici nepolari. Unele proteine sunt solubile în apă dar insolubile în alcool, altele sunt solubile în soluții apoase de electroliți, acizi organici. Datorită gradului diferit de solubilitate în diferiți solvenți, proteinele se pot izola, identifica și separa. Solubilitatea lor depinde foarte mult de legăturile care se stabilesc între grupările libere de la suprafața macromoleculelor și moleculele solventului. La suprafața macromoleculelor proteice se găsesc grupări libere de tip polar,-COOH, -NH2, -OH, -SH, -NH, grupări cu caracter hidrofil care favorizează dizolvarea proteinelor în apă. De asemenea există grupări de tip apolar, hidrofobe, de regulă radicali de hidrocarburi -CH3, -C6H5, -C2H5, care favorizează dizolvarea proteinelor în alcool. Însă în marea lor majoritate predomină grupările polare, determinante pentru caracterul hidrofil. În contact cu apa proteinele greu solubile manifestă fenomenul de gonflare, datorită tendinței de hidratare datorată grupărilor polare. Gelatina de exemplu se îmbibă foarte puternic cu apa dînd naștere prin răcire la geluri. La dizolvarea proteinelor în apă, are loc fenomenul de formare a coloizilor hidrofili. S-a constatat că în soluții diluate se găsesc macromolecule proteice izolate, iar în cazul soluțiilor concentrate se formează agregate de macromolecule proteice. Soluțiile coloidale ale proteinelor, coagulează prin încălzire, prezintă efectul Tyndall (dispersia fasciculului de lumină).
Punctul izoelectric și caracterul amfoter
Caracter amfoter
Proteinele, la fel ca și aminoacizii, sunt substanțe amfotere și formează în soluții apoase amfioni: , în prezența H2O
În mediu acid proteinele se comportă ca baze slabe, ele primind protoni și formînd cationi proteici: , cation al proteinei. Reacția stă la baza electroforezei proteinelor, datorită incărcării pozitive cationii migrează spre catod, fenomen numit cataforeză, proteina fiind în acest caz electropozitivă.
În mediu bazic proteinele se comportă ca acizii slabi, ele cedînd protoni, se formează astfel anioni proteici, care migrează spre anod fenomenul fiind denumit anaforeză, proteina avînd încărcare electronegativă. , anion al proteinei.
Datorită caracterului amfoter proteinele pot neutraliza cantități mici de substanță acidă sau bazică, avind în acest fel rol de soluție tampon, prin acest lucru contribuind la menținerea echilibrului acido-bazic al organismului. În general caracterul amfoter este imprimat de cele grupările -NH2 și -COOH libere care nu sunt implicate în legaăturile peptidice. Dacă în molecula proteinei există mai mulți aminoacizi dicarboxilici atunci molecula se va comporta ca un acid slab, iar în cele în care predomină aminoacizii diaminați se comportă ca baze slabe. Chiar dacă într-o moleculă există un număr egal de grupări amino si carboxil, deci teoretic molecula ar trebui sa fie neutră, în realitate datorită gradului de ionizare mult mai mare a grupării carboxil față de gruparea amino, molecula proteinei va avea un caracter slab acid, în soluția ei întîlnindu-se amfiioni proteici, anioni proteici și protoni (H+ ).
Punct izoelectric
Prin acidulare echilibrul reacției se deplasează spre formarea de cationi proteici. La o anumită concentrație a H+, proteina devine neutră deoarece gruparea aminică și cea carboxilică sunt la fel de disociate și deci molecula este neutră din punct de vedere electric. În acel moment se vor găsi în soluție amfiioni, H+, ioni hidroxil -HO; pH-ul la care soluția unei proteine conține anioni și cationi în proporție egală poarta denumirea de punct izoelectric, se notează cu pHi, fiind o constantă foarte importantă a proteinelor. Fiecare proteină la punctul izoelectric are un comportament specific, avînd o solubilitate si reactivitate chimică minimă; de asemenea hidratarea particulelor coloidale, vîscozitatea și presiunea osmotică sunt de asemenea minime. Precipitarea proteinei la punctul izoelectric este în schimb maximă, dar nu se deplasează sub influența curentului electric. De obicei valorile punctului izoelectric variază între 2,9 și 12,5 [6] [7] și se determină prin diferite metode: potențiometrice, electroforetice.
Precipitarea proteinelor
Sub acțiunea diferiților factori fizici (ultrasunete, radiații cu diferite lungimi de undă, căldură), factori chimici (acizi, baze, diferiți solvenți organici), sau mecanici (agitare), are loc fenomenul de precipitare a proteinelor, precipitarea care poate fi reversibilă sau ireversibilă.
Precipitare reversibila:
Precipitarea reversibilă se poate produce sub acțiunea soluțiilor concentrate ale sărurilor alcaline dar și în prezența unor dizolvanți organici miscibili cu apa în orice proporție, cum sunt de exemplu acetona și alcoolul. În cadrul acestei precipitări molecula proteinei suferă unele modificări fizico-chimice, dar nu are loc afectarea structurii moleculare. Puterea de precipitare a proteinelor de către diferiți ioni este data de seria liofilă a lui Hofmeister [8]. Dacă anionul rămîne același, puterea de precipitare a cationilor scade în următoarea ordine: Li+>Na+>NH4+> cănd cationul ramîne același anionii se comportă astfel: SO42->PO43->CH3COO->Citrat->tartrat->Cl->NO3->ClO3->Br->I->SCN-. Solvenții de tipul alcoolului sau acetonei, în funcție de concentrația lor, pot forma fie precipitate reversibile, fie ireversibile. Sărurile alcaline au un comportament diferit față de proteine, în soluții diluate mărind solubilitatea proteinelor, iar în soluții concentrate determinînd precipitarea lor reversibilă. De altfel soluțiile sărurilor alcaline de diferite concentrații se folosesc pentru precipitarea fracționată a proteinelor din amestecuri.
Precipitare ireversibilă
În cursul acestei precipitări molecula proteinei suferă modificări fizico-chimice ireversibile avînd loc și modificarea structurii moleculare. De regulă se produce la adăugarea de soluții ale metalelor grele (Cu,Pb, Hg, Fe), a acizilor minerali tari (HNO3, H2SO4) acidul tricloracetic, a soluțiilor concentrate de alcool sau acetonă, sau, în cazul anumitor proteine, în prezența căldurii. Prin precipitare ireversibilă proteinele își pierd activitatea biologică (enzimatică, hormonală, etc.), are loc o descreștere a solubilității, modificarea activității optice și, de asemenea, sunt mai ușor de degradat sub acțiunea unor enzime proteolitice. Prin îndepărtarea factorilor care au dus la precipitare, proetienele nu revin la forma lor inițială și nu iși pot reface structura moleculară. Proteinele precipitate își pierd din proprietățile hidrofile "obțînînd" proprietăți hidrofobe.
Reactia de hidroliza a proteinelor.
Proteinele au proprietatea de a hidroliza prin fierbere indelungata cu formare de molecule mai mici ca peptone, polipeptide si aminoacizi.
Substante necesare: proteine, acid sulfuric, hidroxid de sodiu si sulfat de cupru.
Experienta: Intr-un balon se introduc 2-3 ml solutie de proteine si cca 16-20 ml acid sulfuric 25%. Se ataseaza balonului un refrigerent ascendent si se incalzeste cu ajutorul unui resou electric. Din solutie se ia o cantitate mica, se neutralizeaza cu hidroxid de sodiu 10% si se verifica din cand in cand reactia biuretului caracteristica proteinelor. Hidroliza se considera terminata cand reactia biuretului e negativa.
Reactia biuretica sau biuretului.
Este reactia de formare a unei coloratii violete sau albastru- violeta, ce apare la tratarea unei solutii puternic alcaline de proteine cu cateva picaturi dintr-o solutie de sulfat de cupru. Culoarea apare la tioti compusii care contin gruparile: —CO—NH—, —CH—NH—, —CS—NH— si se datoreste formarii unui complex intern.
Substante necesare: solutie de proteine; hidroxid de sodiu; sulfat de cupru, solutie diluata. Experienta: Intr-o eprubeta se trateaza 2-3 ml solutie de proteine cu un volum egal de hidroxid de sodiu 20-30% si apoi cu 1-2 picaturi de solutie apoasa de sulfat de cupru 1%. Apare o coloratie rosie- violeta caracteristica.
Reactia xantoproteica.
Ea consta in aparitia uneicoloratii galbene intense la tratarea unei solutii de proteina cu acid azotic concentrat la rece sau la cald. Aminoacizii care contin in molecula radicali aromatici reactioneaza cu acidul azotic concentrat, la incalzire, formand nitroderivati de culoare galbena.Culoarea se intensifica la adaugarea de hidroxid alcalin, trecand in portocaliu in prezenta resturilor fenolice de triptofan, tirozina, fenilalanina etc.
Substante necesare: solutie de proteina; acid azotic concentrat; amoniac; hidroxid de sodiu sau potasiu solutie 20-30%.
Experienta:Intr-o eprubeta ce contine 3 ml solutie de proteina se picura 1 ml acid azotic HNO3 concentrat.Se formeaza o tulbureala sau chiar un precipitat alb.Se incalzeste la fierbere 1-2 minute; solutia se coloreaza in galben intens. Coloratia galbena care apare se datoreaza formarii unor nitroderivati. Se raceste amestecul si se picura 3-4 ml solutie de hidroxid de sodiu 20%. Culoarea se intensifica(portocaliu).
Clasificarea proteinelor
În functie de structura loc chimica, de rolul pe care îl îndeplinesc în organismele vii si de proprietatile lor fizico-chimice, proteinele pot fi clasificate în mai multe moduri.
Delimitarea neta între proteine si polipeptide este foarte dificila deoarece exista proteine alcatuite numai din catene polipeptidice (asa-numitele proteine simple sau holoproteine). Majoritatea autorilor delimiteaza aceste doua clase de biomolecule dupa masa lor moleculara considerând ca polipeptidele au o masa moleculara de pâna la 10.000 Da, iar proteinele au masa moleculara superioara acestei valori.
În functie de forma moleculelor, proteinele sunt de doua tipuri:
- proteine fibrilare care au molecula filiforma si sunt, în general, insolubile în apa. Din aceasta grupa fac parte de exemplu fibroina, keratinele, colagenul etc.
- proteine globulare a caror molecula are forma sferica sau elipsoidala si sunt usor solubile în apa. Din clasa proteinelor globulare fac parte toate enzimele, globulinele serice si alte.
În functie de rolul biologic principal pe care îl îndeplinesc, proteinele se împarte în 6 clase astfel:
- Proteine structurale
Acestea sunt reprezentate de proteinele ce joaca rol plastic, adica acele proteine ce intra în structura membranelor biologice, a tesuturilor si organelor. Proteinele structurale cele mai bine studiate sunt: colagenul întâlnit în tesutul conjunctiv din cartilaje, tendoane, piele, oase etc., elastina ce intra în structura tesutului conjunctiv elastic din ligamente, fibroina din matasea produsa de Bombix mori, sclerotina întâlnita în exoscheletul insectelor, keratina ce se gaseste în cantitati mari în derma, par, pene etc., proteinele membranare ce intra în structura tuturor membranelor biologice si altele.
- Proteinele de rezerva au rolul principal de a constitui principala rezerva de aminoacizi a organismelor vii. Din aceasta grupa fac parte cazeina care este componenta proteica majora a laptelui, gliadina din cariopsele cerealelor, zeina ce reprezinta principala proteina de rezerva din boabele de porumb, ovalbumina si lactalbumina din oua si respectiv din lapte, feritina care faciliteaza acumularea ionilor de fier în splina si altele.
- Proteinele contractile au un rol important pentru miscarea organismelor vii fiind implicate în contractia muschilor, cililor, flagelilor etc. Cele mai bine studiate proteine contractile sunt actina si miozina implicate în contractia miofibrilelor si dineina care asigura miscarea cililor si flagelilor la nevertebrate.
- Proteinele de transport sunt proteine cu o structura deseori complexa ce îndeplinesc un important rol în transportul diferitilor metaboliti în organism. Cele mai bine studiate proteine de transport sunt hemoglobina care asigura transportul oxigenului si dioxidului de carbon, mioglobina cu rol în transportul oxigenului la nivel muscular, albuminele serice care realizeaza transportul acizilor grasi în circulatia sanguina, b-lipoproteinele serice care asigura transportul lipidelor în sânge etc. Tot din aceasta categorie fac parte si transportorii membranari care realizeaza transportul activ, contra gradientului de concentratie, al diferitilor metaboliti prin membranele biologice.
- Proteinele cu rol catalitic si hormonal reprezinta o grupa extrem de importanta de proteine functionale. Din aceasta grupa fac parte enzimele (care sunt toate, fara nici o exceptie, proteine), precum si unii hormoni (hormonii reglatori ai hipotalamusului, hormonii hipofizei, cei pancreatici, hormonii paratiroidieni, hormonii timusului etc.).
- Proteine cu rol de protectie. Acestea sunt proteine implicate în diferite procese fiziologice de protectie si aparare a organismului fata de anumiti factori externi. Cele mai bine studiate sunt trombina (o proteina ce participa la procesul coagularii sanguine), fibrinogenul (care este precursorul fibrinei, proteina implicata, de asemenea, în procesul coagularii sanguine), imunoglobulinele sau anticorpii (proteine capabile sa formeze complecsi anticorp - antigen cu proteinele straine organismului respectiv si altele.
În functie de structura lor chimica, proteinele se împart în doua mari grupe: proteine simple si proteine complexe.
- Proteine simple (holoproteine). Acestea sunt proteine ale caror molecule sunt formate numai din catene polipeptidice. Acest lucru a fost demonstrat prin faptul ca prin hidroliza completa, holoproteinele pun în libertate numai aminoacizi. Din aceasta grupa fac parte o serie de proteine ce îndeplinesc importante functii biochimice si fiziologice α, β si γ-globulinele serice, anticorpii, histonele, protaminele, fibrinogenul, miozina, actina, colagenul, fibroina, keratinele etc.
- Proteinele complexe (numite si conjugate, sau heteroproteine) contin în molecula lor, pe lânga componenta proteica si o componenta de alta natura numita grupare prostetica. La rândul lor, heteroproteinele se împart în mai multe grupe în functie de natura chimica a gruparilor prostetice.
- Cromoproteinele contin în molecula lor o grupare prostetica de natura protoporfirinica. Din aceasta categorie fac parte o serie de proteine ce îndeplinesc importante functii biochimice si fiziologice: hemoglobina, mioglobina, citocromii, catalaza, peroxidaza etc.
- Lipoproteinele contin în molecula lor grupari prostetice de natura lipidica. Din aceasta grupa fac parte de exemplu lipoproteinele serice.
- Fosfoproteinele. Gruparile prostetice ale hetero-proteinelor din aceasta grupa sunt reprezentate de resturi de serina esterificate cu acid fosforic. Cele mai cunoscute fosfoproteine sunt cazeina, vitelina, vitelenina, fosvitina si altele.
- Glicoproteinele contin grupari prostetice de natura glucidica (galactoza, manoza, unele hexozamine, acidul N-acetilneuraminic etc.). Din grupa glicoproteinelor sunt bine studiate γ-globulinele, orosomucoidul plasmatic, ovalbumina, glucoproteinele serice ce determina grupele sanguine si altele.
- Metaloproteinele contin unii ioni metalici (Fe2+, Fe3+, Cu2+, Zn2+) în calitate de grupare prostetica. Din aceasta grupa fac parte de exemplu alcooldehidrogenaza, enolaza, feritina, conalbumina, ceruloplasmina si altele. Trebuie mentionat faptul ca la metaloproteine, ionul metalic este legat direct de catenele polipeptidice ale componentei proteice si nu este inclus într-o alta structura (cum ar fi nucleul protoporfirinic la cromoproteine).
- Flavoproteinele contin un flavinnucleotid în calitate de grupare prostetica. Din aceasta grupa fac parte flavoenzimele FMN- si FAD-dependente (succinat-dehidrogenaza, aminoacid-oxidazele etc.).
- Nucleoproteinele sunt poate cele mai importante proteine complexe datorita faptului ca gruparea lor prostetica este reprezentata de un acid nucleic. În functie de natura acidului nucleic ce joaca rol de grupare prostetica ele se împarte în ribonucleoproteine (nucleoproteine ce contin ARN) si deoxiribonucleo-proteine (ce contin ADN în calitate de grupare prostetica).
Sursa:
www.wikipedia.ro
http://arhivaparlamentului.blogspot.com/2011/04/proteine.
www.scritube.comhtml
http://11bunirea.eu5.org
